Histonas não podem tolerar muitas mudanças – As primeiras previsões da evolução.


Por Darwins Predictions – Cornelius Hunter

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As histonas são proteínas que servem como cubos sobre os quais o ADN é envolvido. Elas são muito semelhantes entre espécies muito diferentes, o que significa que elas devem ter evoluído logo no início da história evolutiva. Como explica certo livro, As sequências de aminoácidos de quatro histonas são muito semelhantes entre espécies de parentesco distante.… A similaridade na seqüência entre histonas de todos os eucariotos indica que elas dobram-se em conformações tridimensionais muito semelhantes; a função das histonas foi otimizada cedo, na evolução de um ancestral comum de todos os eucariotos modernos. (Lodish et. al., Section 9.5) E essa grande similaridade entre as histonas também significa que elas não devem tolerar muito bem alterações, como um outro livro explica: “As alterações na sequência de aminoácidos são, evidentemente, muito mais prejudiciais para algumas proteínas do que para outras. … Praticamente todas as mudanças de aminoácidos são prejudiciais em histonas H4. Nós assumimos que os indivíduos que realizaram essas mutações nocivas foram eliminados da população através da seleção natural. “(Alberts et. al. 1994, 243)


Assim, a previsão da evolução é que nestas (proteínas) histonas, praticamente todas as alterações são prejudiciais: “Como pode ser esperado a partir do seu papel fundamental na embalagem do ADN, as histonas estão entre as proteínas eucarióticas mais altamente conservadas . Por exemplo, a sequência de aminoácidos da histona H4 de uma ervilha e uma vaca diferem em apenas 2 (duas) das 102 posições. Esta forte conservação evolutiva sugere que as funções da histonas envolvem quase todos os seus aminoácidos, de modo que uma alteração em qualquer posição é prejudicial para a célula. “(Alberts et. al. 2002, Chapter 4)

Essa previsão também foi dada em apresentações populares da teoria: “Praticamente todas as mutações prejudicam a função da histona, de modo que quase nenhuma passa pelo filtro da seleção natural. Os 103 aminoácidos desta proteína são idênticos para quase todas as plantas e animais” (Molecular Clocks: Proteins That Evolve at Different Rates).

Mas esta previsão acabou sendo falsificada. Um estudo anterior sugeriu que uma das histonas poderia tolerar bem muitas mudanças. (Agarwal and Behe) E, posteriormente, estudos confirmaram e ampliaram esse achado: “Apesar da natureza extremamente bem conservada de resíduos de histonas ao longo de diferentes organismos, apenas algumas mutações nos resíduos individuais (incluindo os locais não modificáveis) provocam defeitos fenotípicos proeminentes” (Kim et. al.)
375px-Nucleosome_1KX5_colour_codedDa mesma forma um outro papel tem documentado estes resultados contraditórios: “É notável como muitos resíduos nestas proteínas altamente conservadas podem ser mutados e reterem a função básica do nucleossomo. … O elevado nível de conservação da sequência das histonas entre filos, sugere uma vantagem de aptidão destas sequências de aminoácidos particulares ao longo da evolução. Uma análise abrangente ainda indica que muitas mutações nas histonas não têm um fenótipo reconhecido. “(Dai et. al.) Na verdade, ainda mais surpreendente, muitas mutações, realmente elevaram o nível de condicionamento físico. (Dai et. al.)
(imagem do wikipédia – nucleossoma)

Referências
Agarwal, S., M. Behe. 1996. “Non-conservative mutations are well tolerated in the globular region of yeast histone H4.” J Molecular Biology 255:401-411.

Alberts, Bruce., D. Bray, J. Lewis, M. Raff, K. Roberts, J. Watson. 1994. Molecular Biology of the Cell. 3d ed. New York: Garland Publishing.

Alberts, Bruce., A. Johnson, J. Lewis, et. al. 2002. Molecular Biology of the Cell. 4th ed. New York: Garland Publishing. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK26834/

Dai, J., E. Hyland, D. Yuan, H. Huang, J. Bader, J. Boeke. 2008. “Probing nucleosome function: a highly versatile library of synthetic histone H3 and H4 mutants.” Cell 134:1066-1078.

Kim, J., J. Hsu, M. Smith, C. Allis. 2012. “Mutagenesis of pairwise combinations of histone amino-terminal tails reveals functional redundancy in budding yeast.” Proceedings of the National Academy of Sciences 109:5779-5784.

Lodish H., A. Berk, S. Zipursky, et. al. 2000. Molecular Cell Biology. 4th ed. New York: W. H. Freeman. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21500/

“Molecular Clocks: Proteins That Evolve at Different Rates.” 2001. WGBH Educational Foundation and Clear Blue Sky Productions.

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